1.3. Dimenziók a biokémiában

A biológiai evolúció folyamatában kialakult elménk elsősorban a közvetlen érzékszerveinkkel tapasztalható világ befogadására, értelmezésére fejlődött ki. Ugyanakkor az emberi gondolkodás természetesen lényegileg túl is mutat a közvetlenül érzékelhető világ értelmezésén, hiszen képesek vagyunk elvonatkoztatni, absztrakt fogalmakat, összetett működési modelleket alkotni. Mégis tetten érhető az emberi megismerés folyamatában egy komoly gát abban a tekintetben, hogy mennyire vagyunk képesek a megszokott világunk léptékénél jóval kisebb, vagy jóval nagyobb dimenziók valós, tehát problémamegoldásra alkalmas befogadására.

Természetéből fakadóan a biokémia elsősorban a mikrovilággal foglalkozik. Ebben a világban a fizikai kiterjedés méretei, a vizsgált objektumok tömege, a lejátszódó tipikus folyamatok időtartama, illetve a folyamatokhoz tartozó energiák értéke jelentősen eltér a hétköznapi életben tapasztaltaktól. Érdemes emiatt megvizsgálni, hogy az egyes fizikai paraméterek tekintetében milyen mérettartományokban vizsgálódik a biokémia, és ezek között a tartományok között milyen összefüggések fedezhetők fel (lásd 1.3. ábra).

1.3.1. A fizikai kiterjedés mérettartománya

A biokémia kérdésköre hagyományos értelemben a sejtek méretétől kiindulva a molekulákat létrehozó atomok, és az ezek között kialakuló kötések mérettartományáig terjed. A megszokott méteres, deciméteres (1/10 méter), centiméteres (1/100 méter) és milliméteres (1/1000 méter) helyett itt jóval kisebb tartományokról van szó. Az eukarióta sejtek tipikus mérete a néhányszor tíz mikrométeres tartományba esik, ahol a mm a méter egy milliomod részét jelenti.

Egy eljárás felbontási határa az általa leképezhető pontok közötti minimális távolsággal jellemezhető. Ha a két pont ezzel egyenlő, vagy ennél nagyobb távolságra van, akkor megkülönböztethetőek, ennél kisebb távolság esetén azonban egyetlen pontként érzékeljük őket. Az emberi szem felbontási határa a milliméter egytizede, vagyis 100 mm környékén van, így a tipikus méretű sejtek szabad szemmel természetesen nem láthatók. Ráadásul ahhoz, hogy ne csak detektálni tudjunk egy objektumot, de annak alakjáról, belső szerkezetéről is információt nyerjünk, az objektum méreténél nagyságrendekkel kisebb felbontási határú eljárás szükséges.

1.3. ábra: A biokémia vizsgálati körére jellemző mérettartományok

1.3. ábra: A biokémia vizsgálati körére jellemző mérettartományok

A fénymikroszkópia segítségével az emberi szemhez képest a felbontás nagymértékben növelhető. A felbontás növelésének a leképezéshez használt látható fény hullámhossza szab határt. Emiatt a fénymikroszkópia nagyjából kéttized mikrométeres, tehát 200 nm (a nanométer a méter egy milliárdod része) felbontási határt ér el. Ezzel az emberi szemnél 500-szor nagyobb felbontási képességgel már jól láthatók az eukarióta sejtek, ezek bizonyos sejtalkotói és a baktériumok is.

A részletek azonban zömmel rejtve maradnak. A biokémia érdeklődési tartományába eső legtöbb objektum mérete lényegesen kisebb ennél a felbontási határnál. A legtöbb szupramolekuláris komplex, mint például a riboszóma, a néhányszor tíznanométeres tartományba esik. Ezek leképezéséhez a látható fény helyett egy annál jóval kisebb hullámhosszú sugárzást kell alkalmazni. Az első olyan technika, ami a fénymikroszkópnál lényegesen nagyobb felbontást eredményezett, az elektronmikroszkópia volt. Az itt alkalmazott elektronnyalábok hullámhossza akár 100 ezerszer is rövidebb lehet, mint a látható fényé, így a felbontási határ néhány nanométeres. Ezzel a felbontással, és különböző, itt nem részletezett eljárásokkal (például krio-elektronmikroszkópia) már a riboszómák, és egyéb szupramolekuláris komplexek alakja, ezek egyes részletei is láthatóvá váltak.

Az atomok, és a kémiai kötéshosszak mérettartománya azonban a tizednanométeres tartományba esik. A szerves molekulában lévő szénatomok közötti kovalens kötés hossza nagyjából 0,15 nm. Ennek a tartománynak a kényelmesebben használható, bár nem SI mértékegysége az Angström, ami a nanométer egytized része. Az atomok távolsága a molekulákban tehát az Angström (Å) tartományba esik. A szupramolekuláris komplexek (~300 Å) a makromolekulák (~50 Å) és a kismolekulák (~5 Å) atomi felbontású leképezése csak olyan technikákkal lehetséges, amelyek felbontási határa az Angström tartományban van.

Mint később kicsit részletesebben látni fogjuk, két fő technika biztosít ilyen atomi felbontást. Az egyik a röntgendiffrakció, amely akár 1 Å alatti hullámhosszúságú elektromágneses sugárzást alkalmaz. A vizsgált mintában az objektumok (kismolekulák, makromolekulák, vagy akár szupramolekuláris komplexek) szabályos elrendeződéssel kristályt alkotnak. A molekulákban lévő atomok relatív térbeli elrendeződését a kristályra irányított röntgensugár szóródási képéből matematikai eljárásokkal rekonstruálják (röntgenkrisztallográfia). Az eljárás nagyon nagy felbontást eredményez, és a vizsgált objektum mérete a kismolekuláktól a hatalmas komplexekig terjedhet. A módszer fő korlátai a kristályosítás feltételéből fakadnak. Egyrészt nem minden molekulából sikerül kristályt képezni. Alternatív megoldás lehet, ha a makromolekula legalább rostokat képez; ilyen ún. rostdiffrakciós technikával vizsgálták először a DNS térszerkezetét, és ilyen kísérleti adatok felhasználásával alkotta meg Watson és Crick a DNS kettős spirál modelljét. Egy másik elkerülhetetlen kérdés, hogy a kristályban meghatározott szerkezet azonos-e a molekula oldatban mutatott szerkezetével.

A mágneses magrezonancia (NMR) spektroszkópia, mint szerkezetvizsgáló eljárás röviden azon alapul, hogy az egymáshoz közeli atomok magjainak mágneses tulajdonságai függnek a környezetükben lévő egyéb atomok magjainak milyenségétől és mágneses állapotától. Ennek a függésnek nagyon szigorú távolságfüggése van, és ezen keresztül a molekula egyes atomjainak egymáshoz képesti távolsága meghatározható. Megfelelő mennyiségű és minőségű távolságadatból egyfajta „háromdimenziós térképészeti” eljárással az egyes atomok egymáshoz viszonyított pozíciója meghatározható. A módszer hatalmas előnye, hogy kristályosítás nélkül, oldatban vizsgálja a molekulákat, és a molekulában zajló mozgásokról is információt szolgáltat. A hátránya az, hogy – egyelőre – a legnagyobb vizsgálható molekulák mérete a kisebb fehérjék méretének felel meg.

Az említett eljárásokkal tehát optikai, vagy egyéb fizikai és matematikai eljárásokkal leképezhetők, „láthatóvá tehetők” az egyes molekulák. Ennek felbecsülhetetlen értéke van a megismerés folyamatában. Az emberi elme nagyrészt a látáson keresztül szerez információkat a külvilágról. Egy objektum látványa hatalmas segítséget ad ahhoz, hogy megértsük, az hogyan működhet. A molekulák szerkezetvizsgálatának eredményei nagyban hozzájárulnak ahhoz, hogy megértsük a makromolekulák kölcsönhatásainak mikéntjét vagy az enzimek hatásmechanizmusát. A szerkezet ismerete abban is nagy segítséget nyújt, hogy terápiás szempontból fontos támadási pontok, például egyes betegségekben bizonyos túlműködő fehérjék ellen gátlószereket fejlesszenek.

1.3.2. Időtartamok skálája

Mint láttuk, a biokémia által vizsgált legkisebb és legnagyobb objektumok fizikai kiterjedésének aránya mintegy százezer. Ez elég széles skálát jelez, de ez eltörpül a biokémia által vizsgált folyamatok tipikus időegységeinek skálájához képest. Itt a leglassabb és leggyorsabb történések tipikus időegységei közötti arány szinte felfoghatatlanul nagy, 1015 érték, vagyis az egymilliárd egymilliószorosa (egy billiárd).

Kezdjük a legrövidebb időtartamokkal. A molekulákban lévő kötések rezgései, a kötések körüli elfordulások a pikoszekundumos időskálán zajlanak, vagyis másodpercenként ezermilliárdszor bekövetkezhetnek. Ebben az időtartományban zajlik például a látási szignált generáló konfigurációváltozás, amelynek során a fotont befogadó cisz-retinal transz konfigurációba kerül. Az enzimreakciók során bekövetkező elemi apró lépések, pl. kémiai kötések körüli elfordulások is ezen az időskálán zajlanak. A több-doménes fehérjék egyes doménjeinek (a polipeptidláncon belül önálló feltekeredésre képes térszerkezeti egységei) egymáshoz képesti elmozdulása a nanoszekundumos skálán zajlik, tehát másodpercenként akár egymilliárdszor is megtörténhet. A DNS két szálának lokális széttekeredése a mikroszekundumos (egy milliomod másodperc) skálán zajlik, és a leggyorsabb enzimreakciók is nagyjából ilyen skálán mennek végbe. Ezzel kapcsolatban érdemes megjegyezni, hogy az enzimreakciók során számos kötésnek kell egymás után elmozdulnia, az enzim oldaláról domén mozgások is szükségesek lehetnek, ezért a leggyorsabb reakció is lassabb kell, hogy legyen, mint az azt megalapozó, a pikoszekundumos és nanoszekundumos skálán zajló elemi mozgások. A legtöbb enzimreakció ugyanakkor a milliszekundumos skálán, vagy ennél lassabban zajlik. Figyelemre méltó, hogy ez a tartomány már a mindennapi életünk egyes kiélezett helyzeteiben is jelentkezik, például egyes sportágakban már ezredmásodperces időbontásban kell mérni ahhoz, hogy eldönthető legyen, ki nyert. Az emberi reakcióidő a tizedmásodperces skálán mozog, összhangban azzal, hogy az észleléstől a cselekvéssorig számos, ezredmásodperces skálán zajló molekuláris történésnek (pl. membrántranszportok, akcióspotenciál végighaladása, motorfehérjék működése) kell megtörténnie.

Az aminosavak riboszóma általi összekapcsolása a tizedmásodperces skálán zajlik (eukariótákban 6-9 aminosav épül be a láncba másodpercenként), így egy nagyobb fehérje szintézise akár percekig is eltart. Ez már összemérhető időtartam pl. egy intenzíven osztódó baktérium generációs idejével (20-30 perc) amelynek során a két új sejt létrehozásához fehérjék özönét kell előállítani, és le kell másolni a több millió nukleotid egységből álló genomot (a replikáció sebessége prokariótákban 1-2 ezer nukleotid másodpercenként, az eukariótákban ennél lassabb, mintegy 100 bázispár/sec).

A kiterjedésre vonatkozó mérettartományoknál már megemlítettük a hierarchikus felépüléssel mutatott párhuzamot. Ezt az idő esetében is érdemes megjegyezni. Az élőlényekben zajló folyamatok az idő tekintetében egyfajta hierarchiába rendezhetők. A legalapvetőbb és leggyorsabb kötésrezgésekből illetve kötések körüli forgásokból szerveződnek össze a nagyobb léptékű összerendezett mozgások, amelyek a makromolekulák és a szupramolekuláris komplexek működésére jellemzőek.

1.3.3. A biokémia területére jellemző energiatartományok

A tér és idődimenziók esetében az alapfogalmakat könnyen befogadjuk, hiszen ezek mindennapos közvetlen tapasztalatainkból fakadnak. Legfeljebb a makroszkopikus világunktól nagymértékben eltérő skálákkal kapcsolatban akadnak nehézségeink. Az energia azonban ennél elvontabb fogalom. Ráadásul az energia nagyon sokféle formában jelentkezik (hőenergia, kémiai energia, sugárzási energia, elektromos energia stb.). Az energia fizika jelentése a munkavégző képességgel kapcsolatos. Egy rendszer energiája azt jellemzi, hogy mekkora munkát tud végezni egy másik rendszeren. Erről részletesebben is szót ejtünk a Termodinamikai alapjai című 3. fejezetben.

Az energiaskálát is érdemes logikai összefüggésekben átnézni. Az energia SI mértékegysége a joule, de a kalória, mint mértékegység annyira beágyazódott a köznapi felhasználási területeken, hogy az idevonatkozó ábra a kalória skálát is bemutatja. (1 cal = 4,18 J). A biokémia témakörét érintő legalacsonyabb fontos energiaszint a hőmérséklettel szorosan összefüggő, a hőmozgásban megtestesülő energia, az adott rendszerben lévő részecskék egy móljára jutó átlagos mozgási energia. Ez 37ºC-on, azaz 310 Kelvin hőmérsékleten az E = nRT összefüggés alapján (R: egyetemes gázállandó), egy mólra vonatkoztatva ~2,5 kJ/mol értéknek adódik. A biokémikus számára ez az érték különösen abban a tekintetben fontos, mert ennek tükrében kell megértenünk, hogy egy-egy vonzó kölcsönhatás mennyire stabil komplexet eredményez. Amennyiben a kölcsönhatás energiája, tehát az az energia, ami a kölcsönhatás megszüntetéséhez szükséges, kisebb, mint a hőmozgásban rejlő átlagos kinetikai energia, akkor az adott kölcsönhatás rendkívül rövid életidejű lesz. Minél nagyobb a kölcsönhatási energia a hőmozgás energiájához képest, annál stabilabb lesz a komplex, hiszen annál ritkábban koncentrálódik a komplexre akkora kinetikai energia (ütközés formájában), amely meghaladná a kötési energiát.

A biokémia témakörében előforduló nem-kovalens kölcsönhatások tipikus energiatartománya mintegy egy nagyságrenddel magasabban van. Az oksági összefüggés természetesen fordított, azokat a kölcsönhatásokat érdemes számon tartanunk, amelyek egy adott hőmérsékleten sikeresen „veszik fel a harcot” a hőmozgásban rejlő kinetikai energiával. Ez a tartomány nagyjából 0,5-40 kJ/mol. Az alsó határra jellemző alacsony érték azért releváns, mert amennyiben egyszerre, egyidejűleg számos molekuláris kölcsönhatás valósul meg, úgy az egyenként alacsony, pl. 0,5 kJ/mol energiájú kölcsönhatások összeadódva már tetemes stabilizálást jelenthetnek.

Az ATP-ADP átalakulásra jellemző energiaszint változás (mint később azt pontosítjuk, szabadentalpia változás) értéke a sejtben uralkodó körülmények között nagyjából −50 kJ/mol, ahol a negatív előjel azt jelenti, hogy ez a szint csökken, a folyamat munkára fogható. Ha ezt összevetjük a másodlagos kötések már említett kötési energiájával, akkor ebből látható, hogy az ATP (vagy a vele analóg GTP) átalakulása során felszabaduló energia felhasználható másodlagos kötések felbontására, illetve konformációváltozásokon keresztül munkavégzésre. A konformációváltozás természetesen csak másodlagos kötések felszakításával valósulhat meg. Tipikus példák erre a motorfehérjék, vagy a jelátviteli folyamatokban kulcs szerepet játszó G-fehérjék. A skálán soron következő érték a zöld tartományba eső hullámhosszúságú fény energiája, ami nagyjából 240 kJ/mol. Az evolúció során elsők között kialakult fotoszintetizáló baktériumok, a bíbor kénbaktériumok pigmentje főleg ebben a tartományban nyel el. Mint jól látható, ez a fényenergia szint bőségesen elegendő energiát szolgáltat ahhoz, hogy ADP-ből és szervetlen foszfátból ATP keletkezzen. A soron következő érték a szénatomok közötti kovalens kötés energiája, vagyis az az energia, ami a kötés felbontásához kell. Jól látható, hogy ez az érték lényegesen nagyobb, mint a nem-kovalens kölcsönhatások energiája, így pusztán a hőmozgás energiáját figyelembe véve a szerves molekulákban lévő kovalens kötések rendkívül stabilak. Végül a skálán bemutatott legnagyobb érték azt jelzi, hogy egy glükóz molekula teljes oxidációja széndioxiddá és vízzé nagyjából 3000 kJ/mol energia felszabadulással (~ −3000 kJ/mol szabadentalpia változással) jár. Ez átszámolva mintegy 60 ATP-ben tárolható energiacsomagot jelent. A szervezet a glükóz teljes oxidációját számos elemi lépésben valósítja meg, melynek során 32 ATP-t képez ADP-ből és szervetlen foszfátból. Így a szervezet mintegy 50%-os hatásfokkal dolgozik, ami jobb, mint a legtöbb ember alkotta gép hatásfoka.

1.3.4. A biokémia területére eső tömegértékek

Az 1.2. táblázatban összefoglaltuk, hogy hogyan viszonyul egymáshoz a biokémia vizsgálati területére eső tipikus objektumok (kismolekulák, makromolekulák, szupramolekuláris komplexek, sejtek) tömege.

1.2. táblázat: A biokémia vizsgálati körére jellemző objektumok tömege

1.2. táblázat: A biokémia vizsgálati körére jellemző objektumok tömege

A táblázat az egyes objektumok legnagyobb átmérőjét is feltünteti. Ezzel kapcsolatban érdemes megjegyezni, hogy az egyes objektumok közötti, a méret és a tömeg oszlopokban jelentkező arányok nem azonosak. Ha két objektum alakja azonos, akkor amennyiben az átmérők aránya „x”, úgy a tömegek aránya közel x3 értéknek várható. Ennek oka, hogy amíg az átmérő csak egy térdimenzióban, a térfogat 3-dimenzióban érvényesül. Azonos alak esetén tehát egy 2-szer nagyobb átmérőjű test 23-szor, azaz 8-szor nagyobb térfogatú lesz a másiknál, ami azonos sűrűség esetén nyolcszoros tömeget jelent. A tömeg SI mértékegysége a kilogramm, de az atomok és molekulák világában ez a mértékegység túlontúl nagy egységet jelent a kényelmes hivatkozáshoz. Ezért bevezették a Dalton (Da) mértékegységet. Definíció szerint a 12C szénizotóp tömegének 1/12-ed része egy Da. Mivel a 12C szénizotóp 6 protont, 6 neutront és 6 elektront tartalmaz (mely utóbbi tömege elhanyagolható), ezért a Da egység tulajdonképpen a proton és a neutron tömegének az átlaga. Azokat a molekulákat, amelyeknek a tömege meghaladja az 1000 Da-t, definíció szerint makromolekuláknak nevezzük. Ezek esetében a Da helyett a kilodalton (kDa) egységet szoktuk használni. A vírusok, sejtalkotók, sejtek tömegét már nem praktikus Da egységekben kezelni, a táblázat ezek esetében a gramm billiomod (1/1012) részében, pikogrammban adja meg a tömeget.

1.3.5. Az élőlények genomjának információtartalma

Minden élőlény DNS-ben hordozza a működéséhez szükséges, generációról generációra átadott örökletes információt. Egy faj teljes genetikai információját, a DNS molekulák összességét genomnak nevezzük. Ennek megfelelően például a haploid emberi genom egyetlen, 23 kromoszómából álló kromoszóma-szerelvény DNS-ét és a mitokondrium DNS-ét foglalja magába.

A DNS egy része RNS molekulákat kódol, amelyek egy része, az mRNS-ek, fehérjék aminosavsorrendjének az információját hordozzák. A genomban tehát megkülönböztetünk RNS-géneket, és fehérjegéneket (a gén biokémiai értelemben az a DNS szakasz, ami génterméket, polipeptidláncot vagy RNS molekulát kódol), valamint az ezek működését szabályozó DNS szakaszokat. A géneken és az ismert szabályozó elemeken kívül azonban − fajfüggő mértékben – olyan DNS szakaszok is vannak, amelyek funkciója egyelőre ismeretlen.

Az 1.3. táblázat néhány, didaktikai okokból kiválasztott faj (többségük a molekuláris biológusok kísérleti alanya) genomjának fő adatait hasonlítja össze.

1.3. táblázat: Egyes példáként kiválasztott fajok genommérete

1.3. táblázat: Egyes példáként kiválasztott fajok genommérete

Alulról felfelé haladva elsőként a Haemophilus influenzae baktérium szerepel, amelynek 1,8 Mbp (1,8 millió nukleotid monomer tagszámú) genomja az egyik legkisebb ismert genom. Ez a genom mindössze 1700 gént hordoz. Ehhez képest egy másik baktérium, a modellélőlény Escherichia coli majdnem kétszer annyi, 3200 génnel rendelkezik, a genommérete 4,6 Mbp. A kólibaktérium legtöbb törzse egyfajta szimbiózisban él melegvérű állatok bélrendszerében, de ismertek olyan törzsei is, amelyek a környezetben önállóan, gazdaszervezet nélkül léteznek. A H. influenzae ugyanakkor egy sejten belül élősködő parazita. Az élősködő életmód révén ez utóbbi baktérium a függetlenebb életmódhoz szükséges mintegy 3000 gén felét az evolúció során elveszthette, mivel az ezek által kódolt funkciók vagy egyáltalán nem szükségesek egy eukarióta sejt belsejében, vagy ha igen, akkor azt az eukarióta gazdaszervezet biztosítja. A kólibaktérium génjeinek száma tehát azt jelzi, hogy egy autonóm működésre képes, nem extrém körülmények között élő prokarióta szervezet nagyjából ennyi génnel képes a változó körülmények között életben maradni, szaporodni.

A soron következő példa szintén egy modellélőlény, a sörélesztő (Saccharomices cerevisiae), amely életmódját, anyagcseréjét tekintve hasonlít a kólibaktériumra. Szintén egysejtű, de felépítését tekintve mégis lényegileg különbözik, hiszen eukarióta. Ebben a baktériumoknál bonyolultabb belső felépítésű élőlényben, amelyben az organellumoknak együtt kell működniük, kétszer annyi gént találunk (6300 gén), mint az E. coli-ban, és a genommérete (12 Mbp) is több mint duplája a kóliénak (4,6 Mbp).

A listában a következő modellállat az ecetmuslica (Drosophila melanogaster). Érdemes megfigyelni, hogy ennek a többsejtű, valódi szövetekkel rendelkező, az egysejtűeknél látványosan összetettebb felépítésű élőlénynek az eukarióta egysejtű élesztőhöz képes több mint kétszer annyi génje van. A többsejtű lét lényegesen több információ kódolását követeli meg a genomban. Egyrészt az egyes sejteknek egymással kommunikálniuk kell, ami olyan fehérjéket igényel, amik az egysejtűekben alig fordulnak elő. Másrészt egy valódi szövetekkel rendelkező élőlény különböző sejtjei jelentős mértékben különböznek egymástól annak megfelelően, hogy melyik milyen funkciót töltenek be. Márpedig egy többsejtű élőlény minden sejtje ugyanazt a genomot tartalmazza, csak a genomból sejttípusonként más és más információrészlet fejeződik ki. Ez a tény, a szövetspecifikus génkifejeződést és a komplex egyedfejlődést lehetővé tevő összetett szabályozási mechanizmusok számos új fehérje kialakulását igényelték.

Azt is érdemes megfigyelni, hogy az ecetmuslica génjeinek a száma ugyan csak kb. kétszeresen haladja meg az élesztőét, de genomjának bázispárban kifejezett mérete mintegy tízszer nagyobb. Vagyis egy génre átlagosan ötször annyi DNS jut, mint az élesztő esetén. Ennek az oka természetesen nem az, hogy minden gén, és ezzel kapcsolatban minden fehérje valós információtartalma, tehát mérete megötszöröződött. A drasztikus DNS mennyiség növekedés egyrészt abból fakad, hogy a gének jó része a végleges RNS produktumba be nem kerülő, az elsődleges RNS átiratból fizikailag eltávolítódó szakaszokat, intronokat is kódol. A végleges RNS átiratba csak az exonnak nevezett szakaszok kerülnek be. A génmennyiség növekedését meghaladó mértékű DNS mennyiség növekedés másik oka az, hogy a gének közötti, látszólag funkció nélküli szakaszok mérete drasztikusan megnő (ezt a nem lineáris összefüggést az evolúcióbiológiában C-érték paradoxonnak nevezik).

Érdemes megfigyelni, hogy a táblázatban szereplő többi faj (a fonalféreg, Caenorhabditis elegans, a lúdfű, Arabidopsis thaliana és az ember, a Homo sapiens génszáma már nem mutat nagyságrendi eltérést az ecetmuslicáéhoz képest, de a fizikai genomméretük annál inkább eltérő. A komplexitás tehát itt már nem arányos a gének számával. A növekvő komplexitást valószínűleg az evolúció során egyre összetettebbé váló szabályozási mechanizmusok kialakulása tette lehetővé, semmint a gének puszta számának növekedése. A komplexitás elsősorban a fehérje kölcsönhatások számával mutat összefüggést. A fehérje kölcsönhatások számának növekedése maga után vonja a szabályozási lehetőségek és végső soron a komplexitás növekedését. (Egy faj összes molekuláris kölcsönhatását együttesen manapság az „interaktom” kifejezéssel jelölik. A komplexebb élőlényekben az interaktom mérete nagyobb.)

Az emberi (és a többi gerinces) genomnak a többi, a táblázatban szereplő fajhoz viszonyított nagyságrendekkel nagyobb mérete a nem-kódoló DNS szekvenciák (beleértve az intronok méretét is) megnövekedett méretére vezethető vissza. Ezeknek a nagyobb részt ismétlődő szekvenciákat tartalmazó DNS szakaszoknak a funkcióját ma még pontosan nem ismerjük. A fehérjéket kódoló szekvenciák a teljes genom mindössze ~1%-át teszik ki. Megemlítjük végül, hogy a gerincesek genommérete nem a legnagyobb az élővilágban, mivel például egyes kétéltűek és növények genommérete akár 1011 bázispár is lehet (az emberi genom 3,2×109, egy tüdőshal genomja 1,3×1011, a legnagyobb virágos növényé pedig 1,5×1011bázispárból áll). A humán DNS információtartalmát a 3. animáció mutatja be.