7.12. A magzati hemoglobin működése

A méhlepényes emlősökben az oxigén a placentán keresztül jut a magzat vérébe anélkül, hogy az anyai és a magzati vér keveredne. Azt, hogy megfelelő arányban adódhasson át az anyai hemoglobinból az oxigén a magzati hemoglobinnak, az teszi lehetővé, hogy a magzati hemoglobin nagyobb affinitással köti az oxigént, mint az anyai hemoglobin (lásd 7.26. ábra).

Az anyai hemoglobin nem más, mint a már eddig bemutatott, α2β2 szerkezetű hemoglobin. A magzati hemoglobin összetétele azonban ettől eltér: α2β2 összetételű hemoglobin helyett a magzatban α2γ2 szerkezetű fehérje termelődik. A magzatban a β-lánc szintéziséért felelős gén nem fejeződik ki, helyette egy másik, a γ-láncot kódoló gén íródik át.

Az α és β-láncok esetével analóg módon a γ-lánc is génduplikáció és sorozatos mutációk terméke. A β-lánc és a γ-lánc 72%-ban azonosak egymással. A számos aminosav csere közül kiemelendő a His143Ser csere.

A β-láncban lévő 143-as hisztidin helyett a γ-láncban szerin szerepel. A His143 egyike azoknak a pozitív töltésű oldalláncoknak, amelyek a BPG-kötésben részt vesznek. A His143Ser aminosav csere miatt a γ-láncot tartalmazó magzati hemoglobin kisebb affinitással köti a BPG-t, mint az anyai hemoglobin, és ennek megfelelően az anyai hemoglobinhoz képest nagyobb affinitással köti az oxigént.

A születést követően az újszülöttben leáll a γ-láncot kódoló gén kifejeződése, és aktivizálódik a β-láncot kódoló gén. Ezzel szinkronban a magzati vörösvértestek lebontásra kerülnek, miközben új, immár, α2β2 szerkezetű hemoglobint tartalmazó vörösvértestek keletkeznek.

7.26. ábra: Az anyai, és az annál nagyobb oxigénaffinitású magzati hemoglobin eltérő telítési görbéje

7.26. ábra: Az anyai, és az annál nagyobb oxigénaffinitású magzati hemoglobin eltérő telítési görbéje